1.2.3 结构特点
胶原蛋白是一类在所有哺乳动物中都存在的纤文状、大分子蛋白质，在哺乳动物体内是由结缔组织细胞和其他类型的细胞(如肝脏、肺、脾及脑组织细胞)所分泌的，作为骨骼与皮肤的主要组成部分，它们是哺乳动物细胞中最丰富的蛋白质，约占整个细胞总蛋白的1/4。典型的胶原分子是长且坚韧的三螺旋结构，由2条α1链和1条α2多肽链组成[10]，3条α肽链交互缠绕形成了绳索状的超螺旋结构，每种胶原蛋白至少含有一段三螺旋结构区域。在胶原蛋白中，脯氨酸(Pro)与赖氨酸(Lys)含量尤为丰富，而这正是α肽链能形成三螺旋的关键组分。
图1.1 胶原蛋白结构图
胶原蛋白普遍分布于细胞外基质(ECM)中，成熟的胶原分子之间能够自发地组装成一种超分子的高级结构——胶原纤文。除了三螺旋结构以外，胶原蛋白还含有非三螺旋结构的结构域，这些非三螺旋的结构域可成为细胞外基质构建的模块(building block)。在骨骼中，胶原纤文为骨钙的沉积提供了网状基质。当然，胶原蛋白在生物体内不仅仅发挥生物力学的功能，它在截留、贮存、运送生长因子与细胞因子上也有很大的作用，它还充当了生物体细胞信号转导过程中配体的角色，在细胞通讯的过程中起重要作用。胶原蛋白基因的突变会导致很多严重的疾患，其中有相当一部分是致死性的，如成骨不全(0I)[11]。因为具有生物降解性、低的免疫原性，以及大规模生产的可行性等优点，胶原蛋白正成为医药、食品和化妆品工业中的新宠。在胶原蛋白家族的众多成员中，I型胶原蛋白是被人们了解得最为清楚的、也是组织分布最为广泛的胶原蛋白，而因I型胶原蛋白基因突变所引起的0I及Ehlem-Danlos综合征(EDS)也相当广泛。目前转基因生物反应器生产药用或者食用蛋白的技术日渐成熟，因此，胶原蛋白的生产与开发具有很好的前景。
1.2.4 生物学特性
低免疫原性：胶原的抗原性相当低，在1954年以前，甚至认为胶原不具有抗原性。最近的研究表明，胶原有3种类型的抗原因子：第1类是由胶原肽链非螺旋的端肽引起的；第2类是由胶原三 股螺旋的构象引起的；第3类是由α链螺旋区的氨基酸顺序引起的。第2类抗原因子仅存在于天然胶原分子中，第3类只出现在变性胶原中，而第1类抗原因子在天然和变性胶原蛋白中均存在。20世纪90年代以来，人们发现I型胶原的免疫原性比III型、V型VI型胶原低得多，其组织胶原的端肽的免疫原性比螺旋微区以及其它微区都要强。因而，在制备可溶性胶原医用产品时，应除去胶原的端肽；但应用于组织基的胶原材料，则应保留端肽，目的是保存交联位点，赋予组织材料所需要的完整结构。研究发现用戊二醛交联，可部分降低胶原材料的免疫原性。
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