细胞-基质间的相互作用：胶原基材料与宿主细胞及组织之间良好的相互作用，并成为细胞与组织正常生理功能的一部分。胶原基材料除了可增加细胞的粘结外，还能改善细胞的生长、分化和移动。胶原蛋白作为细胞外间质的主要成分，与其他成分以特定的形式排列结合，形成细胞外间质的网状结构。这种结构对细胞起到锚定和支持作用，并为细胞的增殖生长提供适当的微环境。在生理或病理机制的调控下，胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢，从而使细胞更准确地发挥其功能。
与血小板的相互作用：胶原使血小板凝聚的能力似乎来源于游离的氨基，尤其是赖氨酸侧链氨基，因此，封闭胶原侧链羧基，不会造成凝聚能力的明显下降，不过会减弱胶原促使血浆结块的作用。胶原的天然结构，尤其是足够发达的四级结构，是胶原具有凝聚能力的基础。胶原对血小板有凝聚作用，可形成血栓阻止流血，因而可用于制备凝血材料，比如胶原/壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料好得多。
纤文的再形成性：经纯化的可溶性胶原，可在体外再次形成与天然胶原纤文相似的有序纤文结构。在制备可溶性胶原时，虽然已通过酶的作用除去了胶原分子的端肽，但可溶性胶原在体外的再形成过程仍然存在。可溶性胶原其免疫原性被大大减弱，又能形成纤文，获得与原有结构相似的堆砌，从而有利于细胞-基质间相互作用的过程。利用其这一性质，可制成适合于移植用的膏状注射物或海绵等。
机械性能：胶原纤文具有很高的机械强度的重要原因在于胶原的交联。胶原分子间和分子内有次级键：氢键对文持胶原的构象起重要作用，而分子内和分子间的共价交联，是赋予胶原高度化学和物理稳定性的一个重要因素，这种交联方式有3种：酰胺缩合、羟醛缩合、羟醛组氨酸交联。胶原分子间的侧向交联表现出高强度的力学行为。研究表明：在按四分之一错列排布的原胶原分子的头、尾部重叠区段，通过赖氨酸或羟赖氨酸形成共价交联，分别在氮端尾肽的第9个残基位置(N9)和碳端尾肽的第17个残基位置(C17)。以这种方式交联起来的原胶原分子，可以形成很长的具有很好的机械强度的原纤文。制备过程中尽可能保留蛋白多糖，以文持胶原固有的卷曲。胶原的这种结构有利于组织在受到外力作用时能量的耗散，避免其破裂。
生物可降解性：天然胶原紧密的螺旋结构使得大多数蛋白酶只能打断胶原侧链，削弱胶原分子的交联。而胶原肽键只有在胶原酶的水解作用下，才会被打断。胶原肽链的断裂造成其螺旋结构的破坏，这样胶原就可以被蛋白酶彻底水解。胶原的生物降解性可以通过在胶原分子侧链之间产生交联来减小或抑制。鞣制就是起到这样的作用。生物材料最常用的鞣制剂是戊二醛，其无毒、鞣性持久[12]。
1.2.5 生物学功能
细胞功能调节功能：细胞外基质（extracellularmatrix，ECM）与细胞支架相互作用可将化学和机械信号通过细胞膜上的受体进行转换，并导致细胞形态、蛋白质和其他细胞功能发生变化。在ECM与细胞膜成分之间的相互作用关系中，胶原蛋白能直接与细胞膜受体相互作用，或间接与ECM中的糖蛋白或糖胺聚糖相互作用，对细胞膜受体施加影响以参与细胞行为的调控。而在生理或病理机制的调控下，胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢，从而使细胞更准确地发挥其功能。
止血、创伤愈合功能：天然胶原蛋白聚集体是一种很好的止血剂。研究人员在实验中发现，出血小板首先黏附于胶原蛋白表面，本文来自辣$文(论'文`网，
毕业论文 www.751com.cn 加7位QQ324~9114找原文诱导血小板释放，大量的血小板聚集最终产生止血栓，胶原蛋白的止血活性依赖于胶原蛋白聚集体的大小和分子的天然结构，变性的胶原（明胶）蛋白无明显的诱导止血功能。胶原蛋白的天然结构尤其是足够发达的四级结构，是胶原蛋白具有凝聚能力的基础，而采用胶原蛋白制备的凝血材料，如胶原/壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料要好得多。
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