李艳梅等[5]研究发现蛋白质的磷酸化通过氢键作用从而改变蛋白的局部构象。在对c-Fos蛋白C端结构域上的磷酸化修饰的研究中，发现S362的磷酸化引发了局部构象的改变进而影响turn结构的稳定性[8]。另外采用MALDI-TOF MS对源自磷酸化蛋白的磷肽进行了源后裂解(PSD)的分析，探索出了不同氨基酸磷酸化的磷肽在MALDI-TOF MS中源后裂解的规律，提供了磷肽中磷酸化位点的信息[9]。
 
图3为磷酸化调节细胞过程
2.糖基化
蛋白质的糖基化是低聚糖以糖苷的形式与蛋白上特定的氨基酸残基共价结合的过程。蛋白质糖基化可以按照氨基酸和糖的连接方式分为四类：O位糖基化、N位糖基化、C位甘露糖化以及 GPI (glycophosphatidlyinositol)锚定连接[10]。
图4为细胞中涉及糖基化的蛋白质
3.脂基化
蛋白质脂基化为长脂肪链通过O或者S原子与蛋白质缀合得到蛋白缀合物的过程，通常是蛋白质分子中半胱氨酸残基的S键被棕榈酰基乙酰化，或者被法呢基烷基化。这两种脂肪链通常共同修饰同一个蛋白质分子，通过脂肪链与生物磷脂膜良好的相溶性，将蛋白质固定在细胞膜上[11]。

4.甲基化
蛋白质的甲基化同其他翻译后修饰过程一样，机理复杂，在生命调控过程中地位重要。蛋白质的甲基化修饰是在甲基转移酶催化下，在赖氨酸或精氨酸侧链氨基上进行的甲基化。另外也有对天冬氨酸或谷氨酸侧链羧基进行甲基化形成甲酯的形式，这里主要关注前一种甲基化形式。甲基化增加了立体阻力，并且取代了氨基的氢，影响了氢键的形成。因此，甲基化可以调控分子间和分子与目标蛋白的相互作用。2001年，Hisashi等[12]首先证明了组蛋白H3-K9甲基化和DNA甲基化的关联。2002年，Jackson等[13]对拟南芥kryptonite突变株的功能分析进一步证实了这一关系。 牛血清白蛋白（BSA)作为蛋白质翻译后修饰的标准品的探索(4):http://www.751com.cn/huaxue/lunwen_8233.html