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Hsp最早是在果蝇体内发现的，1962年Ritossa在研究黑腹果蝇（Drosophila melangaster）幼虫时，把黑腹果蝇的饲养温度由25°C上升到30°C一段时间后发现，黑腹果蝇幼虫的唾液腺染色体出现了膨胀现象（Ritossa，1962），之后从果蝇唾液腺等部位分离到了751种新蛋白质，即Hsp（Tissers et al，1974）。1982年美国召开了热激蛋白国际会议。1986年Pelham提出热激蛋白具有分子伴侣功能，使得热激蛋白的研究得到迅猛发展（Pelham，1986）。进几十年来，随着生物技术的发展，已从分子生物学领域研究热激蛋白的分布、种类、功能、调控、发育、遗传、进化、合成途径、产生条件、基因表达等生物学方面问题。而且通过分离和分析Hsp基因发现，生物体在正常和应激的条件下Hsp均有作用，并且对Hsp的应用进行了探索(彭宏等，2010；杨海等，2012； Cui et al， 2010；Mortensen et al，2010；Planello et al，2011；Kafel etal，2012)，其探索结果表明Hsp是生物对逆境胁迫短期适应的必需组成成分，对减轻逆境胁迫引起的伤害有很大作用(余昊，2009；Baruah et al，2013)。现今，研究热激蛋白已然成为生命科学的前言和热点。
1.2 Hsp的分类和特点
Hsp的种类繁多，一般是根据其结构、功能、分子量进行分类，但目前对Hsp的分类无统一标准。Carper等根据Hsp的分子量和同源性将Hsp分为6个家族，即Hsp60、Hsp70、Hsp90、Hsp110、泛素和小分子Hsp（Carper et al，1987）。Caroline等依据Hsp分子量将其分为6个家族，即小分子Hsp家族、Hsp40家族、Hsp60、Hsp70家族、Hsp90家族、Hsp100（Caroline et al，1990）。Morimoto则认为分子量超过100KD的Hsp没有相似的生物学特性，并据此将Hsp分为4个家族，即泛素和小分子家族、Hsp60、Hsp70、Hsp90（Morimoto，1993）。除此之外还有其他分类方法，总之，Morimoto的分类方法被应用的较多。
Hsp广泛存在于真核和原核生物中，而且在生物体不同组织和细胞中都有存在，具有多成员、多家族、普遍性以及高度保守性的特点。不同生物体相应Hsp之间具有很高的同源性。例如，sHsp家族成员均含有一个80～100个氨基酸的C端保守区域；Hsp40家族成员均含有J-结构域；果蝇和人类的序列同源性达70%（Lindquist，1986）。虽然不同物种相应Hsp之间同源性很高，但是不同Hsp家族之间却无明显同源性，而且功能也不相同。
1.3 Hsp的功能
Hsp在进化上有着高度保守性和广泛存在性，这表明Hsp在细胞功能和作用机理方面有着至关重要的作用。
1.3.1Hsp的分子伴侣作用
Hsp最主要的功能是作为分子伴侣（Zhang et al，2011；Winkler et al，2012）。1992年，Horwitz提出一种理论即Hsp是一种分子伴侣（Horwitz，1992）。分子伴侣是指与新生肽折叠、蛋白质组装、跨膜运输以及蛋白质正确折叠有关的一类蛋白质，但其本身不参与蛋白质组成。在前期研究中也表明sHsp、Hsp40、Hsp60、Hsp70、Hsp90均具有分子伴侣功能，而且Hsp能在细胞受胁迫时迅速表达（Li et al，2013），通过一系列相应的生理生化反应，从而达到抵抗或者减弱机体损伤的目的。Hsp不仅可以协助蛋白质在细胞器之间转运，而且还能协助新生肽折叠，防止肽链发生错误折叠，除此之外Hsp还能作为DNA水解酶在碱基错配时协助DNA结构修复（Bukau et al，2006）。
1.3.2 Hsp与生物体耐热性
生物体遭受适度高温刺激后，就可获得相对于未受刺激的同类可以忍受的高温甚至是致死温度，这就是生物体的耐热性。前期大量研究表明，在一定时间和范围内生物体的耐热性不仅与Hsp的表达和积累呈正相关，与Hsp的降解也相关（Lin et al，2010），而且Hsp最主要的功能之一就是其含量的积累决定生物体耐热性的强弱（Simoncelli et al，2010；Qian et al，2012），其中诱导型Hsp的表达和积累则对生物体耐热性起决定性作用。不同生物所具有的耐热性与不同Hsp的表达和积累有关。例如，酵母耐热性是由Hsp104的积累所决定，而果蝇的耐热性则是由Hsp70的表达和积累决定。